Use LEFT and RIGHT arrow keys to navigate between flashcards;
Use UP and DOWN arrow keys to flip the card;
H to show hint;
A reads text to speech;
31 Cards in this Set
- Front
- Back
Er enzymer selektive eller nonselektive? |
Selektive |
|
Hvad kalder man trin 1 og 2? Hvad kaldes k3 også? |
1 = substratbindingstrin 2 = Katalytisk trin k3 = turnover number (hvor meget der omsættes per tid) |
|
Hvilke 4 kræfter/bindinger ligger der bag interaktionen mellem enzym og substrat? |
Van der Waals kræfter Elektrostatiske kræfter (ionbindinger) Hydrogenbindinger Hydrofobe interaktioner |
|
Er den nødvendige aktiveringsenergi større eller mindre ved en katalyseret enzymatisk reaktion? |
Aktiveringsenergien vil være mindre ved en katalyseret enzymatisk reaktion |
|
Kan enzymer blive brugt op, som de indgår i en reaktion? |
Nej. Da de ikke indgår direktei en reaktion, men blot atalyserer den, vil de ikke kunne bruges op. |
|
Vil enzymer kunne ændre ligevægtskonstanter? |
Nej |
|
Hvilken betydning har temperaturen for den enzymatiske reaktion? |
Ved en stigende temperatur vil de katalyserende enzymer bevæge sig hurtigere, og reaktionen vil derfor forløbe hurtigere, indtil et hvis punkt, hvor varmen vil få enzymerne til at denaturere |
|
Hvilken betydning har pH for den enzymatiske reaktion? |
Den optimale pH varierer fra enzym til enzym, da de tilpasser sig efter det miljø de befinder sig i. ved den optimale pH vil den katalyserede reaktion forløbe hurtigere, end ved en anden given pH |
|
Hvilken funktion har oxireductaser? |
Redoxreaktioner, dvs.overførsel af elektronerfra et molekyle til et andet |
|
Hvilken funktion har transferaser? |
Overfører en funktionelgruppe fra et molekyle tilet andet (substitutionsreaktion) |
|
Hvilken funktion har hydrolaser? |
Spalter molekyler under samtidig optagelse af vand (hydrolyse) |
|
Hvilken funktion har lyaser ? |
Spalter molekylder ved andre reaktionstyper end oxidation eller hydrolyse |
|
Hvilken funktion har isomeraser? |
flytter atomer eller atomgrupper indenfor molekylet |
|
Hvilken funktion har ligaser? |
binder to molekyler sammen. Ligaser kaldes også syntetaser |
|
Sæt de manglende ord ind: A) Vmax med nonkompetitiv inhibitor B) Vmax uden inhibitor C) Vmax med kompetitiv inhibitor |
1 = B, uden inhibitor 2 = C, med kompetitiv inhibitor 3 = A, med nonkompetitiv inhibitor |
|
Hvad er enzymkinetik? |
En kvantitativ måde at beskrive enzymernes ogsubstratmængdens indbyrdes afhængighed |
|
Hvad ses her? |
Michaelis-Menten ligningen |
|
Hvad ses her? |
Lineweaver-Burk ligningen |
|
Hvilket udtryk er sandt? A) Jo lavere Km er desto lavere er affiniteten B) Jo lavere Km er desto højere er affiniteten C) Km har ingen relation til affiniteten |
B) Jo lavere Km desto højere er affiniteten (effektiv binding af substrat) |
|
Hvad er definitionen på et isozym? |
Et isozym eller isoenzym er enzymer med forskelle aminosyrerækkefølgen, men katalyserer same kemiske reaktion. Disse enzymer udviser ofte forskellige kemiske parametre så som Km. |
|
Aldehyd dehydrogenase har forskellig Km, alt afhængigt at om den befinder sig i cytoplasma eller i mitokondrier, men hvor er den høj, og hvor er den lav? |
Cytoplasma = høj Km Mitokondrier = lav Km |
|
Hvilken betydning har størrelsen ad Km for den kemiske ligevægt? |
Ingen betydning. Enzymet indgår ikke i reaktionen, og påvirker derfor ikke ligevægten. |
|
Man kan kontrollere den enzymatiske aktivitet på 2 måde, hvilke? |
Ændring af enzym tilgængeligt (langsom regulering) og kontrol af eksisterende enzymer (hurtig regulering) |
|
Hvordan kan man foratage en ændring af enzym tilgængelig (langsom regulering) |
1. syntetisere nyt enzym (transkription/translation) 2. nedbrydning af enzymet |
|
Hvordan kan man kontrollere eksisterende enzymer? (Hurtig regulering) |
1. Regulering med substrat og produktkoncentration 2. Regulering vha konformationsændringer af det aktive site 3. Reversibel kompetitiv/non-kompetitiv inhibering 4. Reversibel kovalent modifikation, f.eks fosforylering af enzymet 5. Proteolytisk aktivering – dele af polypeptidet fjernes - irreversibelt 6. Irreversibel hæmning - proteolytisk |
|
Følger allosteriske enzymer Michaelis-Menten ligningen? |
Nej, de følger en sigmoid kurve |
|
Hvor mange substrater og inhibitore kan tilkobles et allosterisk enzym, og i hvilket stadie? |
2 substrater i relaxed stadie 2 inhibitore i tense stadie |
|
Hvad sker der når en aktivator tilkobles et allosterisk enzym? |
Aktivatoren sænker Km, og Vmax ændres (oftest) ikke |
|
Hvordan påvirker en kompetitiv hæmmer Km og Vmax? |
Km stiger Vmax er uændret |
|
Hvordan påvirker en non-kompetitiv hæmmer Km og Vmax? |
Km er uændret (for tilgængeligt enzym) Vmax sænkes (mindre enzym tilgængeligt) Øget substratkoncentration kan ikke ændre hæmningen |
|
Med hvilken binding binder en irreversibel hæmning sig til et enzym? |
En kovalent binding |